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Göttingen Biochemiker entdecken: Membran-Faltung in Mitochondrien von Mic10 abhängig
Campus Göttingen Biochemiker entdecken: Membran-Faltung in Mitochondrien von Mic10 abhängig
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00:28 11.05.2015
Forschungsgruppe Molecular Membrane Biology: Daryna Tarasenko, Michael Meinecke, Mariam Barbot, Niels Denkert, Benjamin Kroppe (von links). Quelle: EF
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Göttingen

 Eine Forschungsgruppe unter der Leitung von Prof. Michael Meinecke, European Neuroscience Institute Göttingen (ENI-G) und Mitglied im Göttinger Zentrum für Molekulare Biowissenschaften (GZMB), hat ein Protein entdeckt, das bei dieser Faltung eine wichtige Rolle spielt. Die Forschungsergebnisse sind in der Fachzeitschrift „Cell Metabolism“ erschienen.

Wie wichtig die besondere Gestalt der inneren Mitochondrienmembran ist, zeigt sich, wenn die Faltung gestört ist: oft sterben die Zellen. Bisher war wenig darüber bekannt, welche Faktoren und Mechanismen die Faltung der Membran steuern. „Wir haben herausgefunden, dass das Protein Mic10 die Form von Membranen verändern kann und wie es in den Mitochondrien die Faltenbildung steuert“, sagt Forscher Meinecke, Senior-Autor der Publikation und Leiter der Forschergruppe „Molecular Membrane Biology“.

Das Protein Mic10 ist Bestandteil des MICOS-Komplexes, der aus mehreren Proteinen zusammengesetzt ist und in Mitochondrien am Beginn der Membranfalten sitzt. „Seit Kurzem ist bekannt, dass MICOS notwendig ist, damit sich die innere Mitochondrienmembran richtig faltet“, erklärt Meinecke. „Insbesondere, wenn das Mic10-Protein fehlt, ändert sich die Form der Membranfalten drastisch.“Die Göttinger Forscher wollten herausfinden, wie Mic10 an der Faltenbildung beteiligt ist. Dafür schleusten sie das Protein zunächst im Reagenzglas in künstliche, faltenlose Membranbläschen ein. „Als wir diese Bläschen dann unter dem Mikroskop betrachteten, fanden wir röhrenförmige Einstülpungen der Membran“, sagt Mariam Barbot, Erst-Autorin der Publikation und Doktorandin in der Forschungsgruppe Molecular Membrane Biology. „Damit hatten wir den Beweis, dass Mic10 die Form von Membranen verändern kann.“

Doch wie genau schafft es Mic10, Membranen zu verformen? Die Wissenschaftler fanden heraus, dass das Protein mit einem Teil in der inneren, gefalteten Mitochondrienmembran verankert ist. Die Daten lassen vermuten, dass dieser Teil von Mic10 dabei die Form eines Keils annimmt. „Am breiten Ende des Keils würde mehr Membran verdrängt als am spitzen Ende, so dass sich in der Membran eine Kurve bildet“, sagt Meinecke.In anderen Membransystemen lagern sich häufig mehrere identische Proteine zusammen, um die Gestalt der Membran zu verändern. Die Biochemiker konnten nachweisen, das auch Mic10 auf diese Weise funktioniert.

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