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Neuer Auflösungsrekord bei Elektronenmikroskop am Göttinger MPI für biophysikalische Chemie

Schärferer Blick in die Ribosomen Neuer Auflösungsrekord bei Elektronenmikroskop am Göttinger MPI für biophysikalische Chemie

Forscher um Holger Stark am Max-Planck-Institut (MPI) für biophysikalische Chemie haben die Proteinfabrik der Zelle – das Ribosom – schärfer sichtbar gemacht als je zuvor. Mit einem neuen Auflösungsrekord für elektronenmikroskopische Strukturen von unter drei Ångström konnten die Wissenschaftler erstmals die „Chemie“ im Ribosom direkt beobachten.

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Struktur des Ribosoms: Mit der Kryo-Elektronenmikroskopie werden chemische Veränderungen im Ribosom sichtbar gemacht, mit deren Hilfe Bakterien Antibiotika erfolgreich abwehren.

Quelle: Wen-Ti Liu/MPIbpC

Göttingen. Ein Ångström entspricht etwa dem Durchmesser eines Atoms. Ihre Struktur macht wichtige chemische Veränderungen im Inneren der Proteinfabrik sichtbar, mit deren Hilfe sich Bakterien erfolgreich gegen Antibiotika wehren. Die Erkenntnisse der Wissenschaftler liefern einen wichtigen Beitrag, um zukünftig neue Klassen von Antibiotika erforschen und entwickeln zu können, teilte das MPI mit.

Um die Ribosomen möglichst ohne Informationsverlust abzubilden, setzten Prof. Stark und Niels Fischer das weltweit erste Kryo-Elektronenmikroskop mit einer speziellen Korrekturlinse ein. „Wie eine fein abgestimmte Brille reduziert diese Korrekturlinse die wichtigsten Abbildungsfehler und ermöglicht so schärfere Bilder als je zuvor“, erklärt Fischer, Nachwuchsforscher in Starks Arbeitsgruppe. Für die neue höchstaufgelöste Ribosomenstruktur hat er mit dem Mikroskop mehr als 1,4 Millionen zweidimensionale Bilder aufgenommen. Um Unschärfen zu entfernen, trennte Fischer die Bilder mithilfe eines Grafikkarten-Supercomputers nach unterschiedlichen Bewegungszuständen des Ribosoms. Anschließend berechnete er die dreidimensionalen Strukturen dieser Ribosomen-Gruppen. Aber erst die Verwendung von Software, die üblicherweise in der Kristallografie genutzt wird, lieferte den Göttinger Wissenschaftlern schließlich die hochaufgelösten atomaren Strukturmodelle.

Stark: „Dank dieser Detailschärfe können wir nun vor allem in Bereichen, die für die Funktion des Ribosoms wichtig sind, sehr viel mehr Einzelheiten erkennen. Wir sind damit in einen Auflösungsbereich vorgestoßen, der es uns erlaubt, die ‚Chemie’ der Proteinfabrik zu sehen.“ So konnten die Wissenschaftler beispielsweise erstmals wichtige chemische Veränderungen der ribosomalen RNA in der Struktur sichtbar machen.

Die Erkenntnisse der Strukturbiologen sind auch für die Medizin von großer Bedeutung: Die erstmals sichtbar gemachten Veränderungen an der ribosomalen RNA beeinflussen die Wirksamkeit vieler Antibiotika. Solche Antibiotika hemmen ganz spezifisch nur die bakterielle Proteinfabrik, indem sie diese an bestimmten Stellen binden. Sind diese Bindungsstellen chemisch verändert, bleibt das Antibiotikum wirkungslos – das Bakterium ist resistent geworden. Dass bakterielle Krankheitserreger zunehmend Resistenzen gegen Antibiotika entwickeln, stellt bereits heute ein großes Problem dar. Die neuen Informationen von der Struktur des bakteriellen Ribosoms bieten einen Ansatzpunkt, dass Bakterien weniger leicht resistent werden. cr/nf

Proteinfabrik
Ribosomen sind molekulare Hochleistungsmaschinen. Nach den genetisch vorgeschriebenen Bauplänen produzieren sie Proteine, die universellen Werkzeuge aller Zellen. Auf der molekularen Skala des Lebens sind Ribosomen riesig: Sie bestehen aus 50 verschiedenen Proteinen und mehreren Ribonukleinsäure-Molekülen, den sogenannten ribosomalen RNAs. Mit einem Durchmesser von 20 bis 30 Nanometern sind Ribosomen damit etwa so groß wie die kleinsten Viren.
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