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Shuttle-Service für große Moleküle

Max-Planck-Institut Shuttle-Service für große Moleküle

Winzige Poren in der Zellkern-Hülle sind Transport- und Kommunikationskanäle, die den  Güterverkehr in und aus dem Zellkern kontrollieren. Einen entscheidenden molekularen Mechanismus haben Forscher vom Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie und der Uni Göttingen aufgeklärt.

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Am Kernexport-Projekt beteiligt: Prof. Ralf Ficner, Thomas Monecke, Dr. Achim Dickmanns (hinten), Dr. Piotr Neumann (vorn), Thomas Güttler und Prof. Dirk Görlich (von links).

Quelle: MPIbpc

Lebende Zellen gleichen in vieler Hinsicht Miniatur-Fabriken. Die komplexer gebauten Zellen von Pflanzen und Tieren sind in verschiedene Abteilungen gegliedert, von Sortierstationen über Proteinfabriken bis hin zur Kommandozentrale, dem Zellkern. In diesem ist das gesamte Erbgut  archiviert, das die Baupläne für die Produktion von Proteinen enthält. Die Proteinfabriken allerdings, die nach den Bauplänen arbeiten, befinden sich außerhalb des Kerns im sogenannten Zytosol. Wie gelangen die Baupläne dorthin?

Um dieses logistische Problem zu lösen, werden Kopien der einzelnen Gene in Form von Boten-Ribonukleinsäure (Boten-RNA) erstellt und aus dem Zellkern exportiert. Proteinfabriken – die Ribosomen – stellen die Proteine dann her. Umgekehrt erfolgt auch ein massiver Import in den Kern. 

Kernporen arbeiten als hochselektive Tore und Sortieranlagen: Während sie die meisten kleinen Moleküle ungehindert passieren lassen, verweigern sie sperrigem Material den Durchtritt. Können sich große Moleküle allerdings durch einen „Passierschein“ ausweisen, dann übernehmen Shuttle-Moleküle (sogenannte „Exportine“ oder „Importine“) deren Transport. Anders als ihre Fracht können diese Shuttle die Kernporen fast ungehindert passieren.

„Be- und Entladung dieser Transporter steuert ein molekularer Schalter namens „Ran“. Das kleine Molekül „GTP“ schaltet Ran im Zellkern gewissermaßen an. Exportine erhalten von RanGTP das Zeichen zum Laden, Importine das Signal zum Entladen ihrer Fracht", erklärt Ralf Ficner, Leiter der Abteilung Molekulare Strukturbiologie an der Universität Göttingen. Exportin 1 (auch bekannt als CRM1) ist ein wahrer Allrounder unter den Transportern. Es exportiert hunderte, vielleicht tausende verschiedene Zell-Bestandteile aus dem Kern, angefangen bei RNA und Proteinen bis hin zu ganzen Ribosomen. 

„Eine solche Vielfalt an Passierscheinen zu lesen, ist ein wahrer Spagat für das Allround-Shuttle. Es soll keine Fracht übersehen, aber auch keine blinden Passagiere an Bord nehmen“, so Dirk Görlich, Leiter der Abteilung Zelluläre Logistik am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie.

Transportkomplex 

Einen wichtigen Teil dieses Rätsels haben die Göttinger Wissenschaftler um Ficner und Görlich jetzt gelöst. Den Nachwuchswissenschaftlern Thomas Güttler und Thomas Monecke gelang es, die entscheidende Hürde zu meistern, an der sich Wissenschaftler seit über zehn Jahren versuchen: Sie konnten CRM1 im Komplex mit dem molekularen Schalter RanGTP und einem Frachtmolekül namens Snurportin kristallisieren. Mithilfe der Röntgenstrukturanalyse lässt sich damit der Transportkomplex wie unter einer Art Supermikroskop in atomarem Detail untersuchen.

„RanGTP scheint bei Bindung an CRM1 wichtige Strukturänderungen im Shuttle auszulösen“, erklärt Thomas Monecke. Erst diese Strukturänderungen befähigen den Transporter, seine Fracht zu laden. Wie die Forscher herausfanden, erkennt und bindet CRM1 Snurportin gleich mehrfach – über drei unterschiedliche Stellen seiner großen Oberfläche. „Dass CRM1 Fracht über seine Außenseite bindet, könnte auch der entscheidende Trick sein. Denn Transporter, die auf wenige Fracht-Moleküle spezialisiert sind, wickeln diese in ihrem Inneren ein – und dort findet nicht jedes Molekül Platz“, erklärt Güttler. Dagegen kann auf der Oberfläche von CRM1 Fracht nahezu beliebiger Größe und Form binden.

„CRM1 ist ein ganz entscheidender Spieler, wenn wir verstehen wollen, wie komplexe Zellen überhaupt funktionieren. Es ist nicht irgendein Transporter der Zelle, sondern das Arbeitstier des Kern-Exports schlechthin“, so Görlich.

chb/cr

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