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Göttingen Türöffner für den Zellen-Selbstmord
Campus Göttingen Türöffner für den Zellen-Selbstmord
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13:36 20.01.2016
Menschliche Zelle: das Netzwerk aus Mitochondrien ist rot angefärbt, der Zellkern blau und das Tubulin-Zytoskelett grau.  Quelle: Jakobs/MPI
Göttingen

Jeden Tag bringen sich Milliarden Zellen in unserem Körper selbst um. Dieses kontrollierte Sterben ist für uns lebenswichtig, es kann uns vor Krebs und anderen Krankheiten schützen und spielt bei Entwicklungsprozessen eine wichtige Rolle. Entscheidend an diesem als Apoptose bezeichneten selbst herbeigeführten Zelltod beteiligt sind die Kraftwerke lebender Zellen, die Mitochondrien.

Wenn ihre Oberfläche durchlässig wird, gibt es für die Zelle kein Zurück mehr – sie stirbt. Die Göttinger Forscher haben jetzt erstmals gezeigt, dass sogenannte Bax-Proteine ringförmige Strukturen auf den Mitochondrien bilden. Diese Ringe könnten als Kanäle fungieren und so die Mitochondrien-Oberfläche durchlässig machen.

Der zelluläre Selbstmord ist Zellen fest eingespeichert und läuft nach einem strikten Programm ab. Leitet eine Zelle die Apoptose ein, entstehen Löcher in der Hüllmembran der Mitochondrien. Dadurch gelangen bestimmte Proteine aus ihrem Inneren in das umgebende Zellplasma.

Dort setzen sie eine Kettenreaktion in Gang, die die Zelle unweigerlich tötet. Zwar weiß man inzwischen, welche Faktoren daran beteiligt sind, die Mitochondrienmembran porös zu machen. Wie dies genau geschieht, war bisher jedoch weitgehend unklar.

Solange die Zelle gesund ist, befinden sich die Bax-Proteine meist im Zellplasma. Doch wenn die Apoptose beginnt, ändern sie ihre molekulare Form und konzentrieren sich in großer Zahl auf der Mitochondrienmembran. „Bisherige mikroskopische Aufnahmen zeigten, dass Bax-Proteine große Ansammlungen bilden, die sich in der Membran verankern“, erläutert Stefan Jakobs.

„Doch unbeantwortet war bisher die Frage: Welche Funktion haben die Ansammlungen?“ Es gab lediglich eine Vermutung: Bax könnte sich gewissermaßen als „Kanalarbeiter“ in der Mitochondrienmembran betätigen und Löcher schaffen, durch die die Apoptose-Proteine ins Zellplasma gelangen. „Allerdings hat bisher nie jemand entsprechende Anordnungen von Bax in Zellen gefunden“, so Jakobs.

Mithilfe der ultrahochauflösenden STED-Mikroskopie ist es Jakobs‘ Team nun gelungen, die Bax-Proteine mit bislang unerreichter Detailschärfe zu untersuchen. „Auf unseren hochaufgelösten Aufnahmen ist deutlich zu erkennen, dass die Bax-Ansammlungen in Wahrheit häufig Ringe unterschiedlicher Größe sind“, berichtet Daniel Jans, Wissenschaftler im Team von Jakobs.

Weitere Experimente offenbarten ein anderes wichtiges Detail: „Normalerweise ist die äußere Mitochondrienmembran dicht bepackt mit zahlreichen Proteinen. Im Inneren der Bax-Ringe fehlen diese Proteine aber. Das deutet darauf hin, dass die Ringe die Membran verdrängen, also innen hohl sind – wie Kanäle.“     chb/eb

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