Wissenschaftler unter der Leitung der Universität Göttingen haben einen alternativen Ansatz für die Modifizierung von Peptiden entwickelt. Dabei handelt es sich um Moleküle, die aus Aminosäuren aufgebaut sind. Diese sind von großem Wert insbesondere für die Entwicklung von Wirkstoffen und Medikamenten, heißt es seitens der Göttinger Universität.
Bisherige Erfolge durch die Aktivierung reaktionsträger Kohlenstoff-Wasserstoff-Bindungen zielten zumeist auf die Bildung neuer Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen. Die Ergebnisse sind in der Fachzeitschrift CHEM erschienen.
Alternative Strategie
Das Team um Prof. Lutz Ackermann von der Fakultät für Chemie schlägt nach Universitätsangaben als alternative Strategie die Knüpfung neuer Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen vor. Diese spielten selbst als Rückgrat von Peptiden eine große Rolle, wenn neue Arzneistoffe entwickelt werden sollen.
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Ein neuartiger Rhodium-Katalysator sorgt dafür, dass bevorzugt Tryptophane modifiziert werden. Dabei handele es sich um aromatische Aminosäuren, so die Göttinger Universität. Diese würden im menschlichen Körper eine wichtige Rolle spielen, von ihm aber nicht selbst gebildet werden können.
„Das Projekt zeigt die Stärke internationaler Kooperationen mit unterschiedlicher Expertise von Teammitgliedern aus Deutschland, China, Indien und Brasilien durch die Kombination von Experimenten, Computerchemie und Festphasenpeptidsynthese“, erklärt Ackermann. Dies ermöglicht unter anderem die Herstellung von neuartigen Hybridmedikamenten, welche durch mehrere Angriffspunkte oftmals eine gesteigerte Effektivität zeigen.
Von Anja Semonjek
