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Göttingen Wie nanotechnische Wunderwerke arbeiten
Campus Göttingen Wie nanotechnische Wunderwerke arbeiten
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19:01 30.09.2011
Von Angela Brünjes
Benötigen für ihre Computersimulationen hohe Rechnerleistung: Helmut Grubmüller und Bert de Groot im Rechnerraum. Quelle: Heller
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Grob geschätzt, gibt es davon 100 000 Arten im Körper. Die Wissenschaftler um den Biophysiker Helmut Grubmüller wollen herausfinden, wie diese nanotechnischen Wunderwerke funktionieren. „Denn wenn wir wissen, wie sie funktionieren und warum etwas schiefgeht, können wir Prozesse im Körper besser steuern“, erklärt Forschungsgruppenleiter Bert de Groot.   

Diese „Nanomaschinen“ beobachten Grubmüller und seine Mitarbeiter der Abteilung „Theoretische und Computergestützte Biophysik“ direkt bei der Arbeit – mithilfe von Computersimulationen. „Wie bei den von Menschenhand gebauten Maschinen sind es oft auch bei den Proteinen die Bewegungen der Einzelteile, die letztlich ihre Funktion bewirken“, erklärt Grubmüller. Oft kommt es auf die Bewegung einzelner Atome an.

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Den genauen Aufbau von Proteinen kann man in vielen Fällen mit atomarer Auflösung vermessen. Die oft sehr schnellen Bewegungen eines Proteins sind in Experimenten jedoch äußerst schwer zu messen. Um herauszufinden, wie die Proteine funktionieren, setzten die Forscher daher Computer-Simulationen ein. Diese sogenannten Molekulardynamik-Simulationen berechnen die Bewegung aller Atome, aus denen das Protein besteht, mit Hilfe der bekannten grundlegenden physikalischen Gesetze. „So wie die Bahn einer Raumsonde im All zuverlässig vorausberechnet werden kann, berechnen wir in ganz ähnlicher Weise die Bewegung von Proteinen“, sagt Grubmüller, Jahrgang 1965, der auch Honorarprofessor für Physik an der Universität Göttingen ist.

Und da für diese Untersuchungen Rechnerkapazität benötigt wird, „ist der Rechnerraum quasi unser Mikroskop“, stellt de Groot fest. Der 1971 geborene Biochemiker hat während seines Studium sein Faible für Biophysik entdeckt. Inzwischen ist er Leiter der Forschungsgruppe „Computergestützte Biomolekulare Dynamik“ und damit ebenfalls in der theoretischen Biophysik zuhause. Seit 2009 ist er zudem außerplanmäßiger Professor für Physik an der Universität Göttingen.

Der Rechnerraum im Institut ist beeindruckend. Er beherbergt eine Rechenleistung von 80 000 000 000 000 Additionen und Multiplikationen pro Sekunde; das entspricht etwa der 1500-fachen Rechenleistung eines gewöhnlichen PCs. Aber die reicht oft nicht aus. „Wo wir Rechenleistung herbekommen können, nehmen wir sie“, so Grubmüller. Das Rechenzentrum der Gesellschaft für wissenschaftliche Datenverarbeitung Göttingen (GWDG) und das Rechenzentrum der Max-Planck-Gesellschaft in Garching werden ebenso genutzt wie das des Supercomputer-Zentrums Jülich.

Dass man mit Computersimulationen zu beeindruckenden Ergebnissen kommt, stellten de Groot und Grubmüller mit ihrem Kollegen Christian Griesinger nicht zuletzt 2008 unter Beweis, als sie das Protein Ubiquitin untersuchten, einen wahren Verwandlungskünstler unter den Proteinen. Ubiquitin ist Teil eines ausgeklügelten Recycling-Systems der Zelle, das beschädigte oder ausgediente Proteine in ihre Bestandteile zerlegt und wiederverwertet. Als eine Art „grüner Punkt“-Aufkleber markiert es viele verschiedene Proteine als zellulären „Müll“. Aber wie schafft es das Ubiquitinmolekül, schnell und eng an die völlig unterschiedlichen Formen all dieser Proteine zu binden? Zur Überraschung der Forscher erwies sich das Ubiquitin als sehr beweglich; innerhalb von Mikrosekunden ändert es fortwährend seine Form. Passt eine dieser Formen zufällig zu einem seiner Protein-Partner, so binden die beiden Proteine spontan aneinander und das Ubiquitin kann seine Arbeit verrichten.

Diese Funktionsweise ist für die Wissenschaft eine sehr wichtige Erkenntnis. „Wenn ich Medikamente entwickeln will, muss ich Moleküle finden, die in die Bindungstasche eines Proteins des Krankheitserregers passen und so seine Funktion wie ein Sandkorn im Getriebe stören“, erklärt Grubmüller. Viele Arzneimittel arbeiten nach diesem Prinzip, und das Beispiel der Ubiquitinbindung hilft, ihre Funktionsweise besser zu verstehen.

Andere Krankheiten, etwa Erbkrankheiten, werden durch körpereigene Proteine verursacht, die nicht richtig funktionieren. So könnte eine Fehlfunktion beim Muskelprotein Titin, das wie eine lange Kette aufgebaut ist und den Muskeln Elastizität verleiht, bei einigen genetischen Muskelkrankheiten eine Rolle spielen.

Daher wurde auch das Titin-Molekül in einer internationalen Zusammenarbeit zwischen der Universität München, dem Imperial College in London und Grubmüllers Abteilung untersucht. Wie die Göttinger Computersimulationen zeigten, wirkt ein besonderes „Kettenglied“ des riesigen Moleküls, die Titinkinase, als mechanischer Sensor.

Bei der Simulation konnte Grubmüller die Bewegungen der Titinkinase Atom für Atom sichtbar machen und damit die Proteinbewegung bei Muskelanspannung und -entspannung. Wie die Forscher herausfanden, können molekulare Sensoren wie die Titinkinase in jeder Muskelfaser bei kräftiger Dehnung das Signal geben, mehr Muskelmasse aufzubauen. Funktioniert die Titinkinase nicht, bleibt der Muskel schlaff. Und auch mit intakter Titinkinase im Titin-Protein gilt, dass nur Training den Muskel erstarken lässt. Ohne Fleiß kein Titinkinase-Signal für mehr Muskelmasse.

Wie viele andere Prozesse im Körper braucht Muskelkraft Energie. Den nötigen „Treibstoff“, das Adenosintriphosphat (ATP), liefert der molekulare Motor ATP-Synthase. Die Funktionsweise der ATP-Synthase ist vergleichbar mit einem Dreitakt-Ottomotor, aber die Größe nicht: Der Proteinkomplex misst 20 Nanometer (millionstel Millimeter), verfügt über Kopf, Halter, Kurbelwelle und Fußteil. Dass die Natur der beste Baumeister ist, zeigt sich an seinem Wirkungsgrad von nahezu 100 Prozent.

Beim Tag der offenen Tür auf dem Max-Planck-Campus im November möchte Grubmüller sein Lieblingsmolekül präsentieren: Dann soll ein Modell der ATP-Synthase zu sehen sein. Das Projekt nützt nicht nur Besuchern, sondern auch seiner Forschung: „Erst wenn man etwas bauen kann, dann hat man es wirklich verstanden“, meint Grubmüller. Er hat in seiner Jugend gerne „Computer gebastelt“ und sich während seines Physikstudiums vorgenommen, mithilfe von Computern zu erforschen, wie Lebensprozesse auf molekularer Ebene ablaufen. Die Forschungsfreiheit, die die Max-Planck-Gesellschaft „hier und heute in ganz exzellenter Weise bietet“, wie er sagt, ermöglicht es ihm und seinen Mitarbeitern, dieses noch junge Forschungsgebiet voranzutreiben. An spannenden Fragen sei jedenfalls kein Mangel.